11月20号，國際細胞生物學權威期刊《The Journal of Cell Biology》（5年影響因子9.306）以Article形式在線發表了88858cc永利官网生物化學及分子生物學系季維克副教授的最新研究成果，論文題目為 “受體介導線粒體分裂蛋白Drp1在内質網上的寡聚合”(Receptor mediated Drp1 oligomerization on Endoplasmic reticulum)。季維克為第一作者，88858cc永利官网為現工作單位。

線粒體作為細胞内能量、代謝與信号轉導的樞紐，時刻進行着分裂與融合。線粒體分裂與融合是高度調控的動态過程，是線粒體質量控制與轉運的基礎。線粒體分裂的調控機制是近年來的研究熱點。最近的研究表明，内質網小管通過與線粒體形成接觸位點（contact site），促進線粒體特異性地在内質網-線粒體接觸位點處分裂 （Friedman (2011) Science）。 但迄今為止，内質網介導線粒體分裂的作用機制仍然未知。

Drp1是負責線粒體分裂的核心蛋白，主要以單體或二聚體形式存在于細胞質，通過與線粒體外膜上的Drp1受體結合，招募到線粒體上，寡聚合之後介導線粒體分裂。在該研究中，季維克所在團隊采用Crispr-cas9基因敲入的辦法，将GFP加入到細胞基因組Drp1基因的上遊，從而構建了GFP标記内源性Drp1的細胞系。通過高分辨率活細胞成像發現，Drp1單體不僅存在于線粒體和過氧化物酶體（已有文獻報到），而且有一部分位于内質網。定位于内質網上的Drp1與内質網上的Drp1受體Mff相互作用，Mff促進Drp1在内質網上的招募和寡聚合。同時，他們發現定位于内質網上的Drp1單體可以沿着内質網小管移動，并通過内質網與線粒體接觸位點，招募到到線粒體外膜上，進一步參與線粒體的分裂。利用Rapamycin誘導技術，他們證實特異性地敲除定位于内質網上的Mff顯著地抑制線粒體的分裂。